免疫球蛋白的結構

Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的， 即由二條相同的分子量較小的輕鏈（L鏈）和二條相同的分子量較大的重鏈（H鏈）組成的。 L鏈與H鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子， 稱為Ig分子的單體， 是構成免疫球蛋白分子的基本結構。 現已知5種免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個可變區（VH）和三個恒定區（CH1、CH2和CH3）共四個功能區。 IgM和IgE的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恒定區（CHl、CH2、CH3和CH4）共五個功能區。 VL和VH是與抗原結合的部位， 單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構， 只有2個與抗原結合的位點， 如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；雙體由J鏈連接的兩個單體， 有4個與抗原結合的位點， 如分泌型IgA（SIgA）， 所以SigA結合抗原的親合力要比血清型IgA高。 五聚體由J鏈和二硫鍵連接五個單體， 如IgM。 五聚體IgM理論上應為10個與抗原結合的位點， 但實際上由於立體構型的空間位阻， —般只有5個結合點可結合。

H和L鏈上都有可變區， 同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個氨基酸序列的變化很大， 其他部分的氨基酸序列相對恒定， 據此可將輕鏈和重鏈區分為可變區（V）和恒定區（C）。 VH和VI。 各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度變化， 稱為高變區(HVR）或互補決定區（CDR）， 分別為CDRl、CDR2和CDR3。 CDR以外區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化， 稱為骨架區（FR）。 VH和VI。 各有113和107個氨基酸殘基， 組成4個FR（分別為FRl、FR2、FR3和FR4）和3個CDRs。 VH和VI-中的各氨基酸可編號， 一些保守的氨基酸都有其固定的編號位置，

將不同序列和已編號的序列進行對比以後， 在某個位置上多出來氨基酸編號為A、B、C等， 如27A、27B、27C、106A等。 VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位， 識別及結合抗原， 並決定抗體識別的特異性。